Esta es una revisión de trabajo sobre Liofilización, para quien quiere más que un párrafo y menos que un manual.
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==== Esclerosis lateral amiotrófica (ELA) ==== Las proteínas FET descritas en el apartado anterior también pueden dar lugar a esclerosis lateral amiotrófica a través de mecanismos similares a los descritos. En el caso de la proteína TAF15, las inclusiones se relacionan con las mutaciones G391E (cambio de un aminoácido de glicina por uno de ácido glutámico en el aminoácido número 391), R408C (cambio de un aminoácido de arginina por uno de cisteína en el aminoácido número 408) y G473E (cambio de un aminoácido de glicina por uno de ácido glutámico en el aminoácido número 473). Estas mutaciones evitarían que la proteína sea transportada al núcleo, favoreciendo la formación de inclusiones en el citoplasma de las neuronas motoras, provocando una pérdida de función de la proteína y llevándola a adoptar funciones citoplasmáticas tóxicas.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Leucemia aguda y condrosarcoma mixoide extraesquelético ==== Los genes de la familia FET tienen propiedades oncogénicas cuando la proteína FET se fusiona con un dominio de unión a ADN de una proteína factor de transcripción. Esta unión suele hacerse entre el dominio de transactivación amino de la proteína FET y el dominio de unión del ADN de una proteína factor de transcripción. De este modo, mediante una translocación, el gen TAF15 puede fusionarse con otros genes para formar un oncogén de fusión, formando una proteína de fusión que promueve el cáncer.
Fuentes: es.wikipedia.org
Un ejemplo es el de la unión de los genes TAF15 y ZNF384, provocada por la translocación t(12;17) (p13;q12), donde un trozo del cromosoma 12 en la posición 13 intercambia lugar con un trozo de cromosoma 17 en la posición q12 , produciendo una proteína híbrida con una parte de TAF15 y otra de ZNF384. La unión entre TAF15 y ZNF384 suele relacionarse con la leucemia aguda de fenotipo mixto mieloide del tipo B o con la leucemia limfoblástica aguda de fenotipo mixto, aunque todavía no se han llegado a comprender completamente sus propiedades oncogénicas . En cualquier caso, se piensa que estas pueden estar relacionadas con el papel de la proteína TAF15 en la respuesta al estrés y en el control translacional y la adhesión. TAF15 también puede fusionarse con el gen CIZ/NMP4 para dar lugar a leucemia mieloide aguda mediante un mecanismo similar al descrito. Otro ejemplo donde TAF15 forma un oncogén de fusión es el condrosarcoma mixoide extraesquelético, donde se une al gen NR4A3 para formar una proteína híbrida que favorece la formación de tumores con alta celularidad (porcentaje de células tumorales en relación con el volumen total del tumor), atipia citológica (morfología anormal) y citomorfología rabdoide (células grandes, redondas, con núcleos excéntricos y citoplasma denso).
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Estudios en otros tipos de cáncer ==== En primer lugar, en un estudio sobre el cáncer de estómago se ha demostrado que la sobreexpresión de la proteína TAF15 promueve la progresión maligna de los cánceres a través de la activación de la vía de señalización RAF/MEK/ERK, relacionada con la respuesta al estrés celular y con el aumento de la adhesión y la propagación celular, factores que ayudan a la proliferación, migración e invasión de las células tumorales. Del mismo modo, se ha demostrado que la sobreexpresión de la proteína TAF15 está relacionada con la medida del tumor y con el estadio en el que se encuentra el cáncer. Paralelamente, un estudio basado en el cáncer colorrectal ha encontrado que el ARN no codificante TRPM2-AS recluta a la proteína TAF 15 para promover la estabilidad del mARN TRPM2, relacionado con la proliferación y la viabilidad de células cancerosas. La proteína TAF15 también puede participar en la aparición de cánceres a través de la regulación de microARNs, como sucede en el cáncer de ovario. En este, la peptidil-prolil isomerasa ciclofilina A se encuentra sobreexpresada en las células cancerígenas, facilitando el crecimiento y la metástasis de los tumores. Para hacerlo, se une a la proteína TAF15 para estabilizarla y evitar su ubiquitinación, promoviendo su retención en el núcleo. Allí, interactúa con el factor de transcripción STAT5A, colaborando en la represión de la transcripción del micro ARN miR-514a-3p, cuya función es la supresión de la ciclofilina a través de la inhibición de su traducción. En consecuencia, los niveles de ciclofilina A aumentan, dando lugar a proliferación, migración e invasión celular.
Fuentes: es.wikipedia.org
Liofilización se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Liofilización se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Liofilización)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Liofilización)